RecJ
f is a single-stranded DNA specific exonuclease that catalyzes the removal of deoxy-nucleotide monophosphates from DNA in the 5" → 3" direction (1). RecJ
f is a recombinant fusion protein of RecJ and maltose binding protein (MBP). It has the same enzymatic properties as wild-type RecJ. Fusion to MBP enhances RecJ
f solubility (2). When DNA containing a 22 base 5" extension is used as a substrate for RecJ
f, the resulting products are a mixture of DNA fragments that have blunt-ends, 5" extensions (1-5 nucleotides) and recessed 5" ends (1-8 nucleotides) (3). RecJ
f does not require a 5" phosphate (3).
Product Source
RecJ
f is overexpressed and purified as a C-terminal fusion to maltose-binding protein (MBP). MBP does not affect the catalytic activity of RecJ
f but does enhance RecJ
f solubility (2).
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